檢側(cè)不同無脊椎動物的活細(xì)胞分子與生化的進(jìn)化關(guān)系
大肽碎片中有一些還可能是水不溶性的,尤其是如果它們所含的疏水殘擠的比率高時更是如此。一種能克服這些困難的蛋白酶已被采用,它是從細(xì)菌嗜熱性蛋白分解酶桿菌中提取出來的嗜熱菌蛋白酶、它的專一性不同于任何其他的蛋白酶,它催化疏水殘基N末端一側(cè)肽鍵的水解,所以能裂解的鍵要比任何其他蛋白陣多得多。它的大的用處在于對欣蛋白降或肽凝乳蛋白酶消化得到的大肽做第二次降解。 一級結(jié)構(gòu)的變異與分子進(jìn)化 生物學(xué)家們總是對檢側(cè)不同種屬生物體的各種器官和系統(tǒng)中結(jié)構(gòu)的同源性和相似性有興趣。通過這樣做可以找出生物之間的進(jìn)化關(guān)系。今天正在嘗試進(jìn)行探討活細(xì)胞中發(fā)現(xiàn)的各種各樣分子與生化過程間的進(jìn)化關(guān)系。 由于細(xì)胞色素C的一級結(jié)構(gòu)已經(jīng)非常詳盡地研究出來了,所以可以對不同種屬的細(xì)胞色素C分子加以比較,并發(fā)現(xiàn)可能存在的進(jìn)化意義。 實際上,在所有的生物體的組織中都能找到細(xì)胞色素C,它們?nèi)加?br />相同的生化特性。已經(jīng)知道來自于各種各樣生物的40種以上的細(xì)胞色素C的一級結(jié)構(gòu)。馬心細(xì)胞色素C是已經(jīng)完成一級結(jié)構(gòu)測定的第一個細(xì)胞色素C,發(fā)現(xiàn)該分子是一條104個氨基酸殘基的單根多肽鏈。隨后研究了所有脊椎動物(除了金槍魚)的細(xì)胞色素C,發(fā)現(xiàn)都含有104個氨基酸殘基,而到目前為止所研究的所有無脊椎動物的細(xì)胞色素C,都含有10.4個以上的氨基酸殘基。
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